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Características de las enzimas

enzimas

Las enzimas son proteínas cuya función es catalizar las reacciones químicas que se realizan en el interior de los seres vivos.

¿Qué es una enzima?

Las enzimas son moléculas proteicas que tienen una función muy importante para la vida, la de permitir que se produzcan las diferentes reacciones químicas en los seres vivos y en los entornos donde se desarrollan.

Las enzimas actúan como matrices de anclaje para los compuestos que se tienen que procesar -conocidos como sustratos- estos, se modifican para originar nuevos compuestos conocidos como –productos-.

Las enzimas aceleran la velocidad de numerosas reacciones, esto es vital porque de otra forma no se lograrían las condiciones necesarias para la vida en los seres vivos.

El término enzima fue acuñado en 1878 por el fisiólogo Wilhelm Kühne. Este proviene del griego ενζυμον “en levadura”, pues le permitía describir el proceso que realizan estas sustancias.

Características de las enzimas

Las enzimas son proteínas que habitan en el organismo

Las enzimas presentan una serie de características como:

  • Son proteínas que cuentan con un efecto catalizador, esto lo logran al reducir la barrena energética presente en ciertas reacciones químicas.
  • Las enzimas actúan sobre la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
  • Actúan en pequeñas cantidades.
  • Junto al sustrato forman un complejo reversible.
  • Son específicas para cada sustrato.
  • No se consumen con la reacción, por lo que pueden actuar una y otra vez.
  • Su producción es controlada directamente por genes.

Otras características resaltantes son:

Imprescindibles para el metabolismo

Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones, lo que contribuye al metabolismo. Sin las enzimas, muchas reacciones serían extremadamente lentas. Casi todas las reacciones del metabolismo celular son catalizadas por enzimas.

No cambian

Durante la reacción, las enzimas no cambian su composición y tampoco consumen. Así, pueden participar varias veces en un mismo tipo de reacción, en un intervalo corto de tiempo.

Eficiencia

La eficiencia de una molécula de enzima es muy grande. Una molécula de enzima es capaz de convertir 1000 moléculas de sustrato en sus respectivos productos en tan solo 1 minuto.

Origen

Casi la mayoría de las enzimas son de origen proteico, con excepción de ciertas RNA catalíticas. Algunas funcionan sin la adición de ninguna otra molécula, otras requieren de conectarse a otro grupo conocido como cofactor, a iones inorgánicos o a un grupo de moléculas orgánicas conocidas como coenzimas (ácido fólico, vitaminas, entre otras).

En algunos casos puede enlazarse a los dos tipos y en otros sufren alteraciones mediante procesos como la glucosilación o la fosforilación.

Especificidad

Cada enzima es única para una reacción determinada. Su funcionamiento eficaz es mantener su estructura tridimensional conservada (terciaria y cuaternaria).

Las enzimas tienen una elevada especificidad de sustrato, esto significa que tienen la capacidad de “reconocer” al compuesto químico que deben procesar y lo anclan al “sitio activo”. El sustrato “encaja” en tal sitio activo e inicia la reacción. Al finalizar la reacción, se suelta el sustrato y este continua con su forma pasada.

A veces algunos compuestos parecidos entre sí pueden insertarse en el mismo sitio activo, a esto se le conoce como “inhibición competitiva” de una reacción.

Desnaturalización

Pueden desnaturalizarse en algunas condiciones, como altas temperaturas, variación extrema de pH, perdiendo así su función.

Dependen de la entropía

Las enzimas actúan variando la entropía de la reacción, dirigiendo el sustrato para que no choquen de forma aleatoria, de manera tal que la eficiencia de la reacción se incremente.

Esto también reduce la energía de activación, sin llegar a alterar el equilibrio de esta.

La regulación de la actividad de las enzimas es controlada por la propia célula, en la codificación de proteínas, variando según la molécula que se une a ella.

Naturaleza proteica

Las enzimas son proteínas globulares y a su vez, las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos, los cuales se agrupan a través de uniones peptídicas, formando largas cadenas. Las cadenas forman espirales, plegamientos y enrollamientos.

Por esta razón, las enzimas adoptan una estructura característica que les permite ejercer su función catalítica.

Diferente localización

Algunas enzimas se localizan en las mitocondrias, otras en el citosol, otras pueden encontrarse en las membranas plasmáticas, algunas en organelos (peroxisomas, cloroplastos, entre otros).

Ciertas enzimas son liberadas hacia el exterior de la célula (extracelulares) y otras permanecen siempre en el interior de ellas (intracelulares).

Diferentes condiciones óptimas

Las enzimas se activan en un determinado rango de condiciones de temperatura y pH, donde su velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las enzimas del cuerpo humano funcionan de forma eficiente a 36-37 °C, que es la temperatura corporal.

Para otros seres vivos habituados a vivir en ambientes extremos, la temperatura óptima es diferente, al igual que el pH óptimo.

Algunos subgrupos de un mismo tipo de enzima cuentan con diferentes condiciones óptimas de pH.

Se requieren en mínimas concentraciones

Al ser específicas, solo es necesaria una cantidad muy pequeña de enzimas para llevar adelante los procesos metabólicos normales. Las enzimas actúan como una línea de montaje muy eficiente, en pocos segundos transforman un compuesto o varios, en otros.

Mínimos cambios pueden derivar en su inactivación

Bajo ciertas condiciones las enzimas pueden verse afectadas e imposibilidades de catalizar una reacción.

En ocasiones el cambio de algunos pocos aminoácidos puede llevar a la reducción de la actividad de una enzima o incluso, la pérdida de su actividad.

Las enzimas también se pueden oxidar, y en esa condición no pueden catalizar una reacción.

Algunos agentes conducen a su activación

Algunos compuestos pueden unirse a las enzimas, no en la zona activa, sino en otra posición y motivan el cambio conformacional que provoca su activación. A estos agentes se les conoce como activadores o efectores alostéricos.

Tipos de enzimas

Las enzimas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan. Algunas de las más importantes son:

  • Las enzimas hidrolíticas, cuyas funciones catalizan hidrólisis.
  • Las fosfatasas, cuya función es liberar los grupos fosfato de una molécula.
  • Las óxido-reductasas, que catalizan reacciones rédox.
  • Las oxigenasas, cuya función es introducir oxígeno en la molécula.
  • Las polimerasas, que unen diferentes unidades en una estructura repetitiva.

¿Cómo funcionan?

Cada enzima es específica para ciertos tipos de reacción. Ellas actúan sobre un determinado compuesto y realizan siempre el mismo tipo de reacción. El compuesto sobre el cual la enzima actúa se conoce como sustrato. La gran especificidad enzima-sustrato se relaciona con el aspecto tridimensional que ambos presentan.

La enzima se une a una molécula de sustrato en una región especifica conocida como sitio de unión. Tanto la enzima, como el sustrato, sufren un cambio de conformación para el encaje. Este comportamiento se conoce Teoría llave cerradura.

Entre los factores que alteran la actividad de las enzimas están:

Temperatura: Condiciona la velocidad de reacción. Las temperaturas extremadamente altas desnaturalizan las enzimas.

pH: Cada enzima posee un rango de pH en la que actúa de forma eficiente.

Tiempo: Mientras más tiempo la enzima tenga contacto con el sustrato, se producirán muchos más productos.

Concentración de la enzima y del sustrato: Cuanto mayor sea la concentración de la enzima y del sustrato, más elevada será la velocidad de reacción.

Clasificación y nomenclatura de enzimas

El nombre de una enzima proviene del sustrato o de la reacción química que cataliza y termina en –asa.

Por ejemplo, la lactasa, proviene del sustrato lactosa, el alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en “deshidrogenar” el alcohol y el ADN polimerasa proviene de la reacción que cataliza el cual consiste en polimerizar el ADN.

Las enzimas se clasifican en:

Oxidorreductasas: Intervienen en reacciones de oxidación y reducción o transferencia de electrones.

Ejemplo: Deshidrogenasas y Oxidasas.

Transferasas: Actúan sobre la transferencia de grupos funcionales como amina, fosfato, acil y carboxi.

Ejemplo: Quinasas y Transaminasas.

Hidrolasas: Actúan sobre las reacciones de hidrólisis de unión covalente.

Ejemplo: Peptidasas.

Liasas: Trabajan en las reacciones de ruptura de las conexiones covalentes. También actúa sobre la eliminación de moléculas de agua, amoníaco y gas carbónico.

Ejemplo: Dehidratasas y descarboxilasa.

Isomerasas: Actúa sobre reacciones de interconversión entre isómeros ópticos o geométricos.

Ejemplo: Epimerasas.

Ligasas: Intervienen en reacciones de formación de nuevas moléculas a partir del enlace entre dos preexistentes.

Ejemplo: Sintetasas.

Aplicaciones industriales

Las enzimas son empleadas en la industria química y en industrias donde se requiere el uso de catalizadores especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas en el número de reacciones que pueden llevar a cabo y por su inestabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas.

Por esta razón, la ingeniería de proteínas se ha convertido en un área de investigación muy activa donde se busca crear enzimas con nuevas propiedades, ya sea mediante el diseño racional o evolución in vitro.

Las enzimas permiten procesar alimentos como la degradación del almidón en azúcares sencillos, en la producción de jarabe de maíz, actúan en la fabricación de levaduras y masas, para los alimentos dirigidos a bebés, la elaboración de cerveza, la producción de quesos, edulcorantes y papel, detergentes biológicos, detergentes de lavadoras, hule y películas fotográficas.

¿Cómo citar?

Ing. Chirinos A. (S.F.). Características de las enzimas. Disponible en: https://www.caracteristicas.pro/enzimas/